11/M152 - ANALISIS ESTRUCTURAL Y BIOFISICO DE PROTEINAS NUEVAS QUE UNEN LIPIDOS EN PARASITOS HELMINTOS

Sin convenio

1/1/2011 - 31/12/2014


Los parásitos helmintos expresan proteínas de unión a lípidos (LBP) estructuralmente distintas de LBPs del hospedador, las cuales unen una amplia gama de ligandos. Aunque se supone que estas proteínas desempeñan un papel en la interacción parásito-hospedador, sus funciones son todavía desconocidas. En este proyecto se estudiarán cuatro tipos importantes de LBP de parásitos altamente patógenos: a) Proteínas de unión a ácidos grasos y retinol (FAR) con una estructura que no tiene homología conocida, b) Proteínas relacionadas a las proteínas de unión de ácidos grasos (FABPs), algunas de las cuales presentan modificaciones estructurales únicas para nematodes, c) Antígeno B, miembro de una nueva familia de proteínas de unión a ligandos hidrofóbicos (HLBPs) presentes en cestodos, y d) Poliproteínas alergénicas de nematodes (NPAs). Los objetivos a tratar se centran en la exploración estructural y biofísica de estas proteínas específicas de parásitos hasta ahora poco conocidas, potencialmente involucradas en la supervivencia del parásito.


Director: Betina Corsico (01/01/2011 - )
Participante: Lisandro Jorge Falomir Lockhart (01/01/2011 - ), Leonora Eugenia Kozubsky (01/01/2011 - 01/01/2013), Gisela Franchini (01/01/2011 - ), Marina Ibañez (01/01/2011 - ), Maria Florencia Rey (01/01/2011 - ), Jorge Luis Porfido (01/01/2011 - ), Maria Valeria Silva Alvarez (01/01/2011 - )
Línea de investigación:
Tipo de investigación: De declarado
Palabras clave: LBP, FABP, parasitos, helmintos, proteinas
Unidad académica
Unidad de investigación
Disciplina
Especialidad
Campo de aplicación

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